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一、pH對酶的影響 酶的化學本質是蛋白質，具有兩性電解質的性質，在一定溶液中可以發生解離作用。酶在水溶液環境中的解離狀態和行為，都受到H+的影響。酶活性中心功能基團的解離狀態隨著溶液的pH值改變而改變，因此，溶液的H+濃度對酶催化反應的速度有明顯的影響，而且其影響機理非常復雜。這是因為在酶分子的活性部位上具有很多的酸性或堿性氨基酸的側鏈基團，它們可隨著pH的變化而發生解離，并屬于不同的正負高價離子或等電荷狀態，它們將直接影響到酶的活化以及酶與底物的親和力。有些酶需要高濃度的氫離子才能活化，例如胃蛋白酶原只有在pH 1.8左右時才可以活化為胃蛋白酶。絕大多數酶類都可以因酶分子表面極性基團的解離而改變酶活性部位的原有構象，或改變輔酶、輔基或活化因子的結合，從而導致酶催化反應速度的變化，另一方面，pH亦影響到酶促反應的進行。總之，pH是決定酶催化活性的重要參數之一，pH變化能使酶活力提高或下降。在生理生化反應中，我們可以通過調控pH值，提高某種酶的活力，而降低其他酶的干擾作用。在工業生產上，特別是利用大型生物反應器時，調控反應系統的pH以控制酶活力往往是生產成敗的關鍵。因此，研究pH對酶促反應的影響是探討酶催化作用機理的重要手段之一。 不同的酶，氨基的組成不同，則酶分子中可解離的基團性質不同，這些基團隨著pH的變化可以處于不同的解離狀態，側鏈基團的不同解離狀態即可以影響底物的結合和進一步的酶催化反應、也能影響酶的空間構象，從而影響到酶的催化活性。pH對酶活性的影響主要有以下幾個方面： 1．過酸或者過堿都可以使酶的空間結構破壞，而引起酶的變性，導致酶活力的下降。這種酸堿的失活作用一般有兩種情況，可逆的失活和不可逆的失活。當適當地改變溶液的pH值，酶活力可以恢復的為可逆的失活（reversible inactivation），否則，為不可逆的失活(irreversible inact